12 Aralık 2010 Pazar

enzimler

ENZIMLER
Enzimler canli hücreler tarafindan sentezlenen, protein yapisinda olan biyolojik aktiviteya sahip moleküllerdir.
Kofaktörler: Enzimlerin aktivite göstermeleri için gerekli olan ve genellikle metal iyonlarindan meydana gelmis
olan yan gruplarina
kofaktör adi verilir. Sitokrom oksidaz Cu+2, katalaz, Fe+2, Fe+3, peroksidaz, Fe+2, Fe+3’ gereksinim duyar.
Koenzimler: Enzimlerin aktivite göstermeleri için duydugu organik moleküllere koenzim denir. Koenzimler, spesifik atomlarin
veya fonksiyonel gruplarin transferinde rol oynarlar. Bazi durumlarda hem kofaktörlere hem de koenzime gereksinim
duyulabilir. Kofaktörler genellikle isiya dayaniklidir. Koenzimlerin yapisinda çogunlukla vitaminler bulunur. Koenzimler ve
kofaktörler moleküle sikica baglanirsa prostetik grup adini alir. Eger enzim koenzimi veya kofaktörü ile birlikte ve katalitik
bakimdan tamamen aktif ise enzimin bu haline hoenzim adi verilir. Eger koenzim ve kofaktör enzimden ayrilacak olursa ve enzim
inaktif hale gelecek olursa, enzimin yalniz proteinden meydana gelmis bu inaktif kismina apoenzim (apoprotein) adi verilir.
7.1. Enzimlerin Özellikleri:
1. Enzimler Son Derece Hizli Çalisirlar: Enzimler, reaksiyonlari diger katalizörlerden daha hizli bir sekilde yürütür. Örnegin
karbonik anhidraz C, bir dakikada 36.000.000 molekülü katalizler, ancak kimyasal dengeyi bozmaz.
2. Enzimler Reaksiyonlari Özgül Olarak Katalizler (Substrat Özgüllügü): Her enzim ancak belirli bir reaksiyonu seçerek katalizler.
Bir enzim yüzlerce farkli atomdan yapilmis kimyasal bir bilesigi etkilerken bu molekülün 1-2 atomunu ya da fonksiyonel
grubunu molekülün ana yapisini bozmadan koparir ya da ekler. Baska bir kimyasal bilesik substrat yapisina çok benzese ve
bazi gruplarin yerleri hafifçe degisse ayni enzim bu iki maddeyi birbirinden ayirir.
3. Enzimler Biyokimyasal Reaksiyonlari Az Enerji ve Vücut Isisinda Basarirlar: Normal laboratuvar kosullarinda çok yüksek
isilarda ve fazla enerji harcanmasini gerektiren bir çok kimyasal reaksiyon, enzimler araciligi ile daha az enerji ve vücut
isisinda basarilmaktadir. Örnegin CO2 ‘nin hidrasyonu vücutta yavas olarak meydana gelir.
CO2 + H2O H2CO3
Bu reaksiyona enzim karismazsa dokularda olusan CO2 dolasima verilmez ve akcigerlerde kanin temizlenmesi tam
olarak gerçeklesmez. Eger ortamda biraz karbonik anhidraz enzimi eklenecek olursa reaksiyon hizi 10 milyon kez artar. Benzer
sekilde H2O2 çok yavas yikilir.
H2O2 H2O + ½ O2
Bu reaksiyonun kendiliginden olusmasi için 18 kCal’lik bir enerjiye gereksinim vardir. Oysa katalaz kullanildiginda gerekli
olan 2 kCal’lik bir enerjiye gereksinim duyuldugu gözlenir.
7.2.Enzimler Aktif Merkezi:
Enzimler genellikle substratlarina oranla büyük moleküllerdir. Enzimlerde kofaktör ve koenzimlerin de yer aldigi substratin
baglandigi enzim tarafindan degisiklige ugratildigi ve baska bir bilesige dönüstürüldügü bölgeye Aktif merkez denir. Aktif
merkezde görev alan bazi amino asitler substrtin dogru olarak aktif merkeze baglanmasini saglamaktadir. Diger bir deyimle, enzimlerin
aktif merkezinde bir substratin baglandigi (baglanma bölgesi) bir de katalitik degisiklige ugratildigi (katalitik bölgesi) bölge bulunur.
7.3.Enzim Aktivitesini Etkileyen Faktörler:
1. Ortam pH’si: Enzim reaksiyon hizi farkli H iyonu konsantrasyonuna bagli olarak degismektedir. Enzimin en aktive oldugu
pH’ya o enzimin optimum pH’i adi verilir.Optimum pH’in her iki yaninnda enzimreaksiyonu yavaslar. Bu nedenle enzim
çalismalarinda pH’i sabit tutmak için tamponlar kullanilir. Pek çok enzimin pH’a bagli olarak KmŒ degeri degisir.
2. Sicaklik: Hayvansal kaynakli enzimler genellikle 40-50 °C’lik optimum bir sicaklik gösterirler.Diger kimyasal tepkimelerde
oldugu gibi enzimle katalizlenen bir tepkimede sicakligin yükselmesi tepkime hizini arttirir. Ancak belirli bir sicakligin üzerine
(45 °C) çikilmasi tepkime hizininyavaslamasina neden olur. Bu artis maksimuma ulastiktan sonra enzim denature olur.
3 .Enzim Konsantrasyonu: Bir ortamda ne kadar çok enzim molekülü varsa reaksiyon o kadar hizli yürüyecektir. Ancak
hücrede enzimin lokalize oldugu yerde her zaman yeteri kadar substrat bulunmayabilir. Bu nedenle enzim konsantrasyonunun
yüksek olmasina karsin reaksiyon (substrat konsantrasyonuna bagli olarak) o düzeyde yüksek olmayabilir. Substratin yüksek
oldugu kosullarda reaksiyon hizi enzim konsantrasyonu ile birlikte dogrusal olarak artar.
1. Substrat Konsantrasyonu: Ortamda bulunan enzim konsantrasyonunun sabit kalmasi ve diger kosullarin degismemesi
halinde substrat konsantrasyonunun arttirilmasi enzimatik tepkimenin hizinda bir takim degisiklikler yapar. Belirli bir
miktardaki enzimin reaksiyon hizi baslangiçta substrat konsantrasyonuna bagli olarak artmakta ve linear bir dogru
seklinde görülmektedir. Bu hiz maksimum hiz (Vmax) degerine ulasincaya kadar sürmektedir. Yüksek substrat
konsantrasyonlarinda tepkime hizindaki artisin yavaslamasi enzim üzerindeki substrat baglama bölgelerinin doygunluga
ulasmasi ile iliskilidir. Bu durumda enzim maksimum hizda çalisir, tepkime hizi daha fazla artmaz ve degismeden devam
ederek bir plato olusturur. Enzim moleküllerinin yarisi Enzsim-substrat halindeyken (yani enzim moleküllerinin yarisi
çalisirken) gözlenen reaksiyon hizi, bütün enzim molekülleri çalisirken gözlenen reaksiyon hizinin yarisidir. Enzim maksimal
hiz ile çalisirken enzim moleküllerinin yarisina bagli substrat konsantrasyonuna Michaelis-Menten Sabiti denir ve Km ile
gösterilir. Bir enzimin Km degeri, onun substratina olan ilgisini gösterir. Eger enzimin substratina olan ilgisi fazla ise Km
degeri küçüktür, çünkü düsük substrat konsantrasyonlarinda enzim ile substrat kompleks yapiyor demektir. Eger enzimin
substrata ilgisi zayif ise Km degeri daha büyüktür.
2. Zaman: Bir enzim reaksiyonunun hizi, belirli bir zamanda üretilen ürünün miktari ile belirlenir.
7.4.Allosterik Enzimler:
Üzerlerinde yer aldiklari metabolik yolun düzenli çalismasini saglayan ve o metabolik yolla ilgili son ürün veya baska bir molekül
tarafindan aktiviteleri kontrol edilen enzimlerdir. Allosterik enzimlerde bir katalitik bölge, bir de allosterik (regülatör) bölge
bulunur. Allosterik enzimlerin aktivitelerini degistiren bilesiklere modülatör denir.
Feed Back Inhibisyon: Ortamdaki metabolik yolun ürünü hücre gereksiniminden fazla olursa, bu ürün metabolik yolun ilk enzimini
inhsbe eder. Bu inhibisyon sonunda ara metabolitler de üretilmeidigi içindiger enzimlerin de faaliyeti yavaslar.
Allosterik enzimler 3 tip olabilir:
1. Homotropik Enzimler: Substrat molekülü yalniz substrat degil, ayni zamanda enzimi aktive eden bir ajan olarak da rol alir.
2. Heterotopik Enzimler: Substrat ve modülatör farkli moleküllerden olusur.
3. Hem Homotropik Hem de Heterotropik Özellik Gösteren Enzimler: Eger ortamda sadece substrat varsa enzim homotropik
özellik gözterir, sadece modülatör varsa heterotropik özellikgösterir.
7.5.Enzim Inhibitörleri:
Enzimin etkilerinin azalmasinda yol açan maddelere inhibitörler denir.
1. Kompetitif (Yarismali) Inhibisyon: Substratin enzime baglandigi yere inhibitörlerin baglanmasidir.
2. Non-kompetetif Inhibisyon: Inhibitörün enzime aktif merkezin disinda bir noktadan baglanarak enzim inhibisyonuna neden
olmasidir. Non-kompetetif inhibitörler genellikle enzimin üç boyutlu yapisinda degisiklige neden olurlar. Örnek: Izolösi,
threonin dehidrataz enzimini non-kompetetif olarak inhibe eder.
3. Unkompetetif Inhibisyon: Eger inhibitör serbest enzime degil de enzimin substrat kompleksine baglanirsa bu tip
inhibitöre unkompetetif inhibitör, olusan inhibisyona da unkompetetif inhibisyon denir

Hiç yorum yok:

Yorum Gönder